Vikipediya

Arxellum

Archellum (inglizcha: Archaellum) — baʼzi arxeya hujayralari yuzasida topilgan noyob qamchi shaklidagi tuzilma hisoblanadi. Bu atama 2012-yilda bakterial va eukarshotik flagelladan arhellumning evolyutsion va tizimli ravishda uzoq ekanligi koʻrsatuvchi sifatida taklif qilingan. Arxellumning vazifalari flagellumniki bilan deyarli bir xil: uning aylanishi tufayli hujayralar suyuq muhitda erkin harakatlanadi. Archellum tuzilishi jihatidan IV — turdagi arralarga oʻxshab ketadi[1].

Sulfolobus acidocaldarius MW001 hujayralarining elektron mikrografisi. Qora oʻqlar archellumlarga, oq oʻqlar pililarga ishora qiladi

Komponentlari

tahrir
 
2015 yildagi archellum krenarcheot modeli. 2018 yilda FlaH 5-ta nusxada archellumning bir qismi ekanligi maʼlum boʻldi

Protein mahsulotlari arxellumni tashkil etuvchi genlarning aksariyati bitta operon flasini hosil qiladi. Ushbu operon 7 dan 13 gacha genlarni oʻz ichiga olib, ularning mahsulotlari arxellumni yigʻish va ishlatishda ishtirok etishdan iborat[2]. Arxellumning strukturaviy komponentlari arxellinlar deb ataladi. Bu oqsillar flaA va flaB genlari bilan kodlangan; vosita komponentlari flaI, flaJ va flaH genlari tomonidan kodlangan. Ushbu operon, shuningdek, FlaG, FlaF va FlaX yordamchi oqsillarini, shuningdek, FlaC, FlaD va FlaE signalizatsiya oqsillarini kodlaydi. Turli xil arxey turlarining genetik tahlili shuni koʻrsatadiki, roʻyxatga olingan barcha oqsillar arxellum yigʻish uchun zarur hisoblanadi. Evriarxeotlarda fla genlarining deyarli toʻliq toʻplami mavjud. ''Crenarchaeota'' tipidagi vakillarda esa ulardan bir yoki ikkitasi yoʻq boʻlishi mumkin. Arxellinlarning yetilishi uchun prepillin peptidaza kerak (evriarxeotlarda u PibD, krenarxeotlarda FlaK deb ataladi), lekin u fla-operonning bir qismi emas[3].

Hozirgi vaqtgacha faqat II/IV sekretsiya tizimlarining ATPaz superfamiliyasiga kiruvchi FlaI oqsili va PibD/FlaK[4][5] funktsional xarakteristikasi bilan tavsiflangan boʻlib, FlaI geksamer hosil qiladi, u ATPni gidrolizlaydi va shuningdek, arxellum yigʻilishi uchun energiya beradi[6]. PibD arxellinlarning N-terminal signal peptidlarini kesib tashlaydi, ularsiz arxellum yigʻilishi umuman mumkin emas. Bundan tashqari, arxellinlar N-glikozillanishga uchraydi, bakterial flagellalarning flagellinlari esa O-glikosillanadi. FlaH oqsilida RecAga oʻxshash strukturaviy motiv va faol boʻlmagan ATPaz domenlari mavjud. Arxellumning motor yadrosi FlaH, FlaJ va FlaI oqsillari tomonidan hosil qilinadi. Krenarxeotlarda motorning strukturaviy asosi FlaX oqsilidir. FlaF va FlaG yordamchi oqsillarining oʻziga xos roli haqida maʼlumotlar kam. FlaC, FlaD va FlaE signalizatsiya oqsillarini kodlovchi genlar faqat evriarxeotlarda mavjud boʻlib; bu genlar CheY, CheD va CheC2 kabi xemotaksisda ishtirok etadigan oqsillar bilan oʻzaro taʼsir qiladi va shuning uchun maʼlum toʻlqin uzunligidagi yorugʻlik taʼsiri, ozuqa kontsentratsiyasi va boshqalar kabi atrof-muhit signallariga javob beradi[7]. FlaI va FlaJ mos ravishda IV turdagi pili komponentlari PilB va PilC bilan gomolog ekanligi aniqlandi. Bundan tashqari, arxellum filamenti markaziy boʻshliqqa ega boʻlmagani uchun IV turdagi bakteriyalar va arxeya pilillariga oʻxshab ketadi. Shuning uchun uni bakterial flagellum kabi III turdagi sekretsiya tizimlari ishtirokida yigʻib boʻlmaydi[8]. Nihoyat, arxellumning aylanishi uchun harakatlantiruvchi kuch bakteriyalarning flagellumidagi kabi proton harakatlantiruvchi kuchi emas, balki ATP kontsentratsiyasi hisoblanadi[9].

Funksiyalari

tahrir

Arxellum hali ham yaxshi oʻrganilmagan boʻlsa-da, bir qator tadqiqotlar uning arxeyadagi koʻplab hayotiy jarayonlarda muhim rol oʻynashini koʻrsatib berdi. Arxellum koʻp jihatdan bakterial flagellumdan sezilarli darajada farq qilsa-da, uning asosiy vazifasi bir xil — hujayrani suyuq muhitda yoki nam sirtda harakatlantirish hisoblanadi. Bakterial flagellum singari, arxellum hujayraning substratga biriktirilishi va hujayralararo aloqada ishtirok etishi kerak, ammo bakterial flagelladan farqli oʻlaroq, u biotoʻsiqlarning shakllanishida ishtirok etmaydi[10]. Ehtimol, arxeya tomonidan hosil boʻlgan bioplyonkalarda arxellum faqat hujayralar yangisini hosil qilish uchun asl bioplyonkani tark etgan holdagina ishlaydi[11]. Bundan tashqari, arxellum metall ionlarini bogʻlashi mumkinligi koʻrsatilgan[12].

Manbalar

tahrir
  1. ↑ Albers Sonja-Verena, Jarrell Ken F. The archaellum: how archaea swim (angl.) // Frontiers in Microbiology. — 2015. — 27 January (vol. 6). — ISSN 1664-302X. — doi:10.3389/fmicb.2015.00023. [ispravit]
  2. ↑ Ghosh A., Albers S. V. Assembly and function of the archaeal flagellum. (angl.) // Biochemical Society Transactions. — 2011. — January (vol. 39, no. 1). — P. 64—69. — doi:10.1042/BST0390064. — PMID 21265748. [ispravit]
  3. ↑ Bardy S. L., Jarrell K. F. Cleavage of preflagellins by an aspartic acid signal peptidase is essential for flagellation in the archaeon Methanococcus voltae. (angl.) // Molecular Microbiology. — 2003. — November (vol. 50, no. 4). — P. 1339—1347. — PMID 14622420. [ispravit]
  4. ↑ Bardy S. L., Jarrell K. F. FlaK of the archaeon Methanococcus maripaludis possesses preflagellin peptidase activity. (angl.) // FEMS Microbiology Letters. — 2002. — 19 February (vol. 208, no. 1). — P. 53—59. — doi:10.1111/j.1574-6968.2002.tb11060.x. — PMID 11934494. [ispravit]
  5. ↑ Szabó Z., Stahl A. O., Albers S. V., Kissinger J. C., Driessen A. J., Pohlschröder M. Identification of diverse archaeal proteins with class III signal peptides cleaved by distinct archaeal prepilin peptidases. (angl.) // Journal Of Bacteriology. — 2007. — February (vol. 189, no. 3). — P. 772—778. — doi:10.1128/JB.01547-06. — PMID 17114255. [ispravit]
  6. ↑ Ghosh A., Hartung S., van der Does C., Tainer J. A., Albers S. V. Archaeal flagellar ATPase motor shows ATP-dependent hexameric assembly and activity stimulation by specific lipid binding. (angl.) // The Biochemical Journal. — 2011. — 1 July (vol. 437, no. 1). — P. 43—52. — doi:10.1042/BJ20110410. — PMID 21506936. [ispravit]
  7. ↑ Schlesner M., Miller A., Streif S., Staudinger W. F., Müller J., Scheffer B., Siedler F., Oesterhelt D. Identification of Archaea-specific chemotaxis proteins which interact with the flagellar apparatus. (angl.) // BMC Microbiology. — 2009. — 16 March (vol. 9). — P. 56—56. — doi:10.1186/1471-2180-9-56. — PMID 19291314. [ispravit]
  8. ↑ Trachtenberg S., Galkin V. E., Egelman E. H. Refining the structure of the Halobacterium salinarum flagellar filament using the iterative helical real space reconstruction method: insights into polymorphism. (angl.) // Journal Of Molecular Biology. — 2005. — 25 February (vol. 346, no. 3). — P. 665—676. — doi:10.1016/j.jmb.2004.12.010. — PMID 15713454. [ispravit]
  9. ↑ Streif S., Staudinger W. F., Marwan W., Oesterhelt D. Flagellar rotation in the archaeon Halobacterium salinarum depends on ATP. (angl.) // Journal Of Molecular Biology. — 2008. — 5 December (vol. 384, no. 1). — P. 1—8. — doi:10.1016/j.jmb.2008.08.057. — PMID 18786541
  10. ↑ Zolghadr B., Klingl A., Koerdt A., Driessen A. J., Rachel R., Albers S. V. Appendage-mediated surface adherence of Sulfolobus solfataricus. (angl.) // Journal Of Bacteriology. — 2010. — January (vol. 192, no. 1). — P. 104—110. — doi:10.1128/JB.01061-09. — PMID 19854908. [ispravit]
  11. ↑ Koerdt A., Gödeke J., Berger J., Thormann K. M., Albers S. V. Crenarchaeal biofilm formation under extreme conditions. (angl.) // PloS One. — 2010. — 24 November (vol. 5, no. 11). — P. e14104—14104. — doi:10.1371/journal.pone.0014104. — PMID 21124788. [ispravit]
  12. ↑ Meshcheryakov V. A., Shibata S., Schreiber M. T., Villar-Briones A., Jarrell K. F., Aizawa S. I., Wolf M. High-resolution archaellum structure reveals a conserved metal-binding site. (angl.) // EMBO Reports. — 2019. — 21 March. — PMID 30898768. [ispravit] 
"https://uz.wikipedia.org/w/index.php?title=Arxellum&oldid=5096520" dan olindi