2-amino-4-gidroksi-6-gidroksimetildigidropteridin difosfokinaz
Enzimologiyada 2-amino-4-gidroksi-6-gidroksimetildigidropteridin difosfokinaz (EC 2.7.6.3) kimyoviy reaksiyani katalizlovchi ferment hisoblanadi.
- ATP + 2-amino-4-gidroksi-6-gidroksimetil-7,8-dihidropteridin AMP + (2-amino-4-gidroksi-7,8-dihidropteridin-6-il) metil difosfat
Shunday qilib, ushbu fermentning ikkita substrati ATP va 2-amino-4-gidroksi-6-gidroksimetil-7,8-dihidropteridin, uning ikkita oxirgi mahsuloti AMP va (2-amino-4-gidroksi-7,8-dihidropteridin) −6-il)metildifosfat hisoblanadi.
Ushbu ferment transferazlar oilasiga, xususan, fosfor oʻz ichiga olgan ikkita guruhni (difosfotransferaza) oʻtkazadigan fermentlarga tegishli. Ushbu ferment sinfining tizimli nomi ATP: 2-amino-4-gidroksi-6-gidroksimetil-7,8-dihidropteridin 6'-difosfotransferaza boʻlib, mumiy qoʻllaniladigan boshqa nomlar orasida 2-amino-4-gidroksi-6-gidroksimetildihidropteridin pirofosfokinaz, H2-pteridin-CH2OH pirofosfokinaz, 7,8-dihidroksimetilpterin-pirofosfokinaz, 7,8-dihidroksimetilpterin-pirofosfokinaz, HPPK −8-gidroksi-6-gidroksimetildihidropteridin pirofosfokinaz, HPPK-8-hidroksi-6-gidroksimetildihidropteridin, 7,8-dihidroksimetilpterin-pirofosfokinaz, HPPK-8-hidroksi-6-gidroksimetildihidropteridin pirofosfokinaz, HPPK-8-hidroksi-6-gidroksimetildihidropteridin pirofosfokinaz, HPPK -8-hidroksi-6-gidroksimetildihidropifokinaz kabi nomlari ham mavjud. Bu ferment folat biosintezida ishtirok etadi.
Ushbu ferment 7,8 digidrofolatga olib boradigan uch bosqichli yoʻlning birinchi bosqichini katalizlaydi. Bakterial GES (gen xalq yoki sulD) 160 dan 270 gacha boʻlgan oqsildir aminokislotalar. Pastki eukaryotda Pneumocystis carinii, HPPK koʻp funktsiyali[1], fermentining (gen fas) Markaziy qismi hisoblanadi[2].
2007 yil oxiriga kelib, fermentlarning ushbu klassi uchun 1DY3, 1EQ0, 1EQM, 1EX8, 1F9H, 1F9Y, 1G4C, 1HKA, 1HQ2, , 1IM6, 1KBR, 1Q0N PDB kirish kodlari bilan 23 ta tuzilma 1RTZ 1RAO 1RB0 1RU1, 1RU2, 1TMJ, 1TMM, 2BMB, 2CG8, 2F63 va 2F65 .
Manbalar
tahrir- ↑ "Cloning, sequence analysis, and overexpression of Escherichia coli folK, the gene coding for 7,8-dihydro-6-hydroxymethylpterin-pyrophosphokinase". J. Bacteriol. 174 (18): 5971–7. September 1992. doi:10.1128/jb.174.18.5971-5977.1992. PMID 1325970. PMC 207135. //www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=207135.
Qoʻshimcha adabiyotlar
tahrir- "The biosynthesis of folic acid. IX. Purification and properties of the enzymes required for the formation of dihydropteroic acid". J. Biol. Chem. 244 (6): 1582–92. 1969. PMID 4304228. https://archive.org/details/sim_journal-of-biological-chemistry_1969-03-25_244_6/page/n215.
- "Hydroxymethyldihydropteridine pyrophosphokinase and dihydropteroate synthetase from Escherichia coli". Methods Enzymol. 18B: 765–771. 1971. doi:10.1016/s0076-6879(71)18150-5.
- "The enzymatic synthesis of hydroxymethyldihydropteridine pyrophosphate and dihydrofolate". Biochemistry 8 (12): 5022–8. 1969. doi:10.1021/bi00840a052. PMID 4312465.